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高中必修一生物酶PPT

酶的簡介

酶（enzyme）是由活細胞產生的、對其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質或RNA。酶的催化作用有賴于酶分子的一級結構及空間結構的完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導致酶活性喪失。酶屬生物大分子，分子質量至少在1萬以上，大的可達百萬。

酶是一類極為重要的生物催化劑（biocatalyst）。由于酶的作用，生物體內的化學反應在極為溫和的條件下也能高效和特異地進行。隨著人們對酶分子的結構與功能、酶促反應動力學等研究的深入和發展，逐步形成酶學（enzymology）這一學科。酶的化學本質是蛋白質（protein）或RNA（Ribonucleic Acid），因此它也具有一級、二級、三級，乃至四級結構。按其分子組成的不同，可分為單純酶和結合酶。僅含有蛋白質的稱為單純酶；結合酶則由酶蛋白和輔助因子組成。例如，大多數水解酶單純由蛋白質組成；黃素單核苷酸酶則由酶蛋白和輔助因子組成。結合酶中的酶蛋白為蛋白質部分，輔助因子為非蛋白質部分，只有兩者結合成全酶才具有催化活性。

酶的理化性質

組成

按照酶的化學組成可將酶分為單純酶和結合酶兩類。單純酶分子中只有氨基酸殘基組成的肽鏈。結合酶分子中則除了多肽鏈組成的蛋白質，還有非蛋白成分，如金屬離子、鐵卟啉或含B族維生素的小分子有機物。結合酶的蛋白質部分稱為酶蛋白（apoenzyme），非蛋白質部分統稱為輔助因子（cofactor），兩者一起組成全酶（holoenzyme）；只有全酶才有催化活性，如果兩者分開則酶活力消失。非蛋白質部分如鐵卟啉或含B族維生素的化合物若與酶蛋白以共價鍵相連的稱為輔基（prosthetic group），用透析或超濾等方法不能使它們與酶蛋白分開；反之兩者以非共價鍵相連的稱為輔酶（coenzyme），可用上述方法把兩者分開。輔助因子有兩大類，一類是金屬離子，且常為輔基，起傳遞電子的作用；另一類是小分子有機化合物，主要起傳遞氫原子、電子或某些化學基團的作用。

結合酶中的金屬離子有多方面功能，它們可能是酶活性中心的組成成分；有的可能在穩定酶分子的構象上起作用；有的可能作為橋梁使酶與底物相連接。輔酶與輔基在催化反應中作為氫或某些化學基團的載體，起傳遞氫或化學基團的作用。體內酶的種類很多，但酶的輔助因子種類并不多，常見到幾種酶均用某種相同的金屬離子作為輔助因子的例子，同樣的情況亦見于輔酶與輔基，如3-磷酸甘油醛脫氫酶和乳酸脫氫酶均以NAD+作為輔酶。酶催化反應的特異性決定于酶蛋白部分，而輔酶與輔基的作用是參與具體的反應過程中氫及一些特殊化學基團的運載。對需要輔助因子的酶來說，輔助因子也是活性中心的組成部分。

酶蛋白的大部分氨基酸殘基并不與底物接觸。組成酶活性中心的氨基酸殘基的側鏈存在不同的功能基團，如-NH2。-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它們來自酶分子多肽鏈的不同部位。有的基團在與底物結合時起結合基團（binding group）的作用，有的在催化反應中起催化基團（catalytic group）的作用。但有的基團既在結合中起作用，又在催化中起作用，所以常將活性部位的功能基團統稱為必需基團（essential group）。

空間結構

它們通過多肽鏈的盤曲折疊，組成一個在酶分子表面、具有三維空間結構的孔穴或裂隙，以容納進入的底物與之結合并催化底物轉變為產物，這個區域即稱為酶的活性中心。不過酶的活性中心（active center）只是酶分子中的很小部分。酶催化反應的特異性實際上決定于酶活性中心的結合基團、催化基團及其空間結構。

而酶活性中心以外的功能集團則在形成并維持酶的空間構象上也是必需的，故稱為活性中心以外的必需基團。